Depuis son introduction par DeepMind de Google, AlphaFold a radicalement transformé notre compréhension de la structure des protéines, résolvant un problème scientifique vieux de plusieurs décennies avec une précision inégalée. Cette innovation en intelligence artificielle prédit la structure tridimensionnelle des protéines à partir de leur séquence d’acides aminés, une avancée considérée comme un des grands bonds en avant dans le domaine de la biologie structurelle.
En 2020, la version AlphaFold 2 a été présentée lors du défi CASP14, démontrant une précision telle que la communauté scientifique a considéré le problème de la conformation protéique comme résolu. Cette méthode a depuis été citée dans plus de 20 000 articles scientifiques, témoignant de son impact profond et étendu dans divers domaines de recherche.
AlphaFold a évolué vers AlphaFold 2.3 et récemment AlphaFold 3, qui non seulement continue de prédire des structures protéiques mais s’étend aussi à d’autres molécules biologiques comme les ligands et les acides nucléiques. Ces avancées ont des implications directes dans la découverte de médicaments, la conception de matériaux biorecyclables, l’amélioration des cultures résilientes et bien plus encore.
Grâce à sa capacité à modéliser les interactions entre protéines et autres molécules, AlphaFold est devenu un outil précieux pour la recherche. La base de données AlphaFold, mise à disposition gratuitement, contient maintenant des prédictions pour presque toutes les protéines cataloguées, offrant une ressource inestimable pour les scientifiques du monde entier.
Les contributions d’AlphaFold ne se limitent pas seulement aux laboratoires de recherche, mais s’étendent également à des applications pratiques telles que l’amélioration de vaccins contre le paludisme et l’avancement dans la découverte de traitements pour des maladies négligées, soulignant son potentiel à sauver des vies et à réduire les coûts de recherche.
Nos sources
Accurate structure prediction of biomolecular interactions with AlphaFold 3 | Nature